Perbezaan Utama - Enzim vs Koenzim
Reaksi kimia mengubah satu atau lebih substrat menjadi produk. Reaksi ini dikatalisis oleh protein khas yang disebut enzim. Enzim bertindak sebagai pemangkin kebanyakan reaksi tanpa dikonsumsi. Enzim dibuat dari asid amino dan mempunyai urutan asid amino yang unik yang terdiri daripada 20 asid amino yang berbeza. Enzim disokong oleh molekul organik bukan protein kecil yang disebut kofaktor. Koenzim adalah salah satu jenis kofaktor yang membantu enzim melakukan pemangkinan. Perbezaan utama antara enzim dan koenzim adalah bahawa enzim adalah protein yang memangkinkan reaksi biokimia sementara koenzim adalah molekul organik bukan protein yang membantu enzim untuk mengaktifkan dan mengkatalisis reaksi kimia. Enzim adalah makromolekul manakala koenzim adalah molekul kecil.
KANDUNGAN
1. Gambaran Keseluruhan dan Perbezaan Utama
2. Apa itu Enzim
3. Apa itu Koenzim
4. Perbandingan Berdampingan - Enzim vs Koenzim
5. Ringkasan
Apa itu Enzim?
Enzim adalah pemangkin biologi sel hidup. Mereka adalah protein yang terdiri daripada ratusan hingga berjuta-juta asid amino yang disatukan seperti mutiara pada tali. Setiap enzim mempunyai urutan asid amino yang unik, dan ditentukan oleh gen tertentu. Enzim mempercepat hampir semua tindak balas biokimia pada organisma hidup. Enzim hanya mempengaruhi kadar tindak balas, dan kehadirannya sangat penting untuk memulakan penukaran kimia kerana tenaga pengaktifan reaksi diturunkan oleh enzim. Enzim mengubah kadar tindak balas tanpa dimakan atau tanpa mengubah struktur kimia. Enzim yang sama dapat menjadi pemangkin penukaran semakin banyak substrat menjadi produk dengan menunjukkan kemampuan untuk memangkinkan reaksi yang sama berulang kali.
Enzim sangat spesifik. Enzim tertentu mengikat dengan substrat tertentu dan memangkinkan tindak balas tertentu. Kekhususan enzim disebabkan oleh bentuk enzim. Setiap enzim mempunyai tapak aktif dengan bentuk tertentu dan kumpulan berfungsi untuk pengikatan tertentu. Hanya substrat tertentu yang sesuai dengan bentuk laman aktif dan mengikatnya. Kekhususan pengikatan substrat enzim dapat dijelaskan oleh dua hipotesis bernama hipotesis kunci dan kunci dan hipotesis fit yang diinduksi. Hipotesis kunci dan kunci menunjukkan bahawa padanan antara enzim dan substrat adalah spesifik yang serupa dengan kunci dan kunci. Hipotesis muat yang diinduksi memberitahu bahawa bentuk tapak aktif boleh berubah agar sesuai dengan bentuk substrat tertentu yang serupa dengan sarung tangan yang sesuai dengan tangan seseorang.
Reaksi enzimatik dipengaruhi oleh beberapa faktor seperti pH, suhu, dan lain-lain. Setiap enzim mempunyai nilai suhu optimum dan nilai pH untuk berfungsi dengan cekap. Enzim juga berinteraksi dengan kofaktor bukan protein seperti kumpulan prostetik, koenzim, pengaktif, dan lain-lain untuk memangkinkan reaksi biokimia. Enzim boleh dihancurkan pada suhu tinggi atau keasidan atau kealkalian tinggi kerana ia adalah protein.
Gambar 01: Model aktiviti enzim yang sesuai.
Apa itu Koenzim?
Reaksi kimia dibantu oleh molekul bukan protein yang disebut kofaktor. Kofaktor membantu enzim untuk memangkin reaksi kimia. Terdapat pelbagai jenis kofaktor dan koenzim adalah satu jenis antaranya. Koenzim adalah molekul organik yang bergabung dengan kompleks substrat enzim dan membantu proses pemangkinan tindak balas. Mereka juga dikenali sebagai molekul penolong. Mereka terdiri daripada vitamin atau berasal dari vitamin. Oleh itu, diet harus mengandungi vitamin yang memberikan koenzim penting untuk tindak balas biokimia.
Koenzim boleh mengikat dengan tapak aktif enzim. Mereka terikat secara longgar dengan enzim dan membantu tindak balas kimia dengan menyediakan kumpulan berfungsi yang diperlukan untuk tindak balas atau dengan mengubah struktur struktur enzim. Oleh itu, pengikatan substrat menjadi mudah, dan reaksi bergerak ke arah produk. Beberapa koenzim bertindak sebagai substrat sekunder dan berubah secara kimia pada akhir reaksi, tidak seperti enzim.
Koenzim tidak dapat menjadi pemangkin reaksi kimia tanpa enzim. Mereka membantu enzim menjadi aktif dan menjalankan fungsinya. Setelah koenzim mengikat dengan apoenzim, enzim menjadi bentuk aktif enzim yang disebut holoenzyme dan memulakan tindak balas.
Contoh koenzim adalah Adenosine triphosphate (ATP), Nicotinamide adenine dinucleotide (NAD), Flavin adenine dinucleotide (FAD), Coenzyme A, vitamin B1, B2, dan B6, dll.
Gambar 02: Ikatan kofaktor dengan apoenzim
Apakah perbezaan antara Enzim dan Koenzim?
Artikel Diff Tengah sebelum Jadual
Enzim vs Koenzim |
|
| Enzim adalah pemangkin biologi yang mempercepat tindak balas kimia. | Koenzim adalah molekul organik yang membantu enzim untuk memangkinkan tindak balas kimia. |
| Jenis Molekul | |
| Semua enzim adalah protein. | Koenzim bukan protein. |
| Perubahan kerana Reaksi | |
| Enzim tidak berubah kerana tindak balas kimia. | Koenzim berubah secara kimia akibat tindak balas. |
| Kekhususan | |
| Enzim adalah khusus. | Koenzim tidak spesifik. |
| Saiz | |
| Enzim adalah molekul yang lebih besar. | Koenzim adalah molekul yang lebih kecil. |
| Contoh | |
| Amilase, proteinase, dan kinase adalah contoh enzim. | NAD, ATP, koenzim A, dan FAD adalah contoh koenzim. |
Ringkasan - Enzim vs Koenzim
Enzim memangkin reaksi kimia. Koenzim membantu enzim untuk memangkinkan tindak balas dengan mengaktifkan enzim dan menyediakan kumpulan berfungsi. Enzim adalah protein yang terdiri daripada asid amino. Koenzim bukan protein. Mereka terutamanya berasal dari vitamin. Ini adalah perbezaan antara enzim dan koenzim.
